Aminoácidos: Función, Estructura, Tipos

Los aminoácidos son uno de los cuatro "bloques de construcción" principales de la vida, los otros son los carbohidratos, los lípidos y los ácidos nucleicos. Sirven principalmente como unidades monoméricas de proteínas . Los 20 aminoácidos naturales se encuentran en todos los seres vivos, desde las bacterias hasta los humanos.

Ya que los aminoácidos hacen que las proteínas y las proteínas representen la mayor parte de su masa corporal, estos ácidos son, literalmente, el material con el que se hacen las personas (y otros animales). los déficits en uno o más aminoácidos pueden conducir a tejidos incompletos o pobremente construidos y también se cree que desempeñan un papel en la génesis de algunos cánceres.

El cuerpo humano es capaz de sintetizar 10 de estos ácidos, pero los otros 10 deben obtenerse de fuentes dietéticas y, por lo tanto, se llaman aminoácidos esenciales . estos a veces se ofrecen como suplementos de aminoácidos esenciales.

Los aminoácidos que el cuerpo puede fabricar se llaman aminoácidos no esenciales, un término un tanto engañoso, ya que el cuerpo los requiere de hecho.

cada aminoácido tiene una abreviatura mayúscula de una letra y una abreviatura de tres letras (por ejemplo, la tirosina va por "tyr" e "y"). a veces, los aminoácidos se modifican después de que ya se han incorporado a las proteínas (un ejemplo es la hidroxilación de la prolina). los aminoácidos se han vuelto populares en los suplementos dietéticos entre las personas interesadas en la salud general y en aquellas que esperan desarrollar masa muscular mediante una combinación de entrenamiento con pesas e intervenciones nutricionales.

• El primer aminoácido que se identificó fue la asparagina, aislada del jugo de espárragos en 1806.   

La estructura universal de todos los aminoácidos es un átomo de carbono central, al cual está unido un grupo carboxilo , un grupo amino, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral "r" que varía de aminoácido a aminoácido. El grupo carboxilo, que consiste en un átomo de carbono unido por un doble enlace a un átomo de oxígeno y también unido a un grupo hidroxilo (-oh), puede representarse como -co (oh) y es lo que le otorga a estos compuestos la denominación "ácido". ya que el átomo de hidrógeno en el componente hidroxilo se dona fácilmente, dejando atrás un grupo -co (o - ).

los 20 aminoácidos que se encuentran en la naturaleza se llaman alfa-aminoácidos , porque el grupo amino (-nh2) está unido al carbono alfa del ácido carboxílico, que es el carbono al lado del grupo -co (oh). este carbono es también el carbono "central" descrito anteriormente. los aminoácidos varían en masa de 75 gramos por mol (glicina) a 204 gramos por mol (triptófano), y en promedio son más pequeños que la glucosa en azúcar (180 gramos por mol).

si todos los aminoácidos se observaran con la misma frecuencia en la naturaleza, cada uno representaría aproximadamente el 5 por ciento de los aminoácidos en las estructuras de proteínas (100 por ciento dividido por 20 aminoácidos = 5 por ciento por aminoácido). en realidad, estas frecuencias de aparición varían desde poco más del 1,2 por ciento (triptófano y cisteína) hasta poco menos del 10 por ciento (leucina).

las cadenas laterales en "r", o simplemente cadenas en r, caen en varias subcategorías que describen y determinan el comportamiento bioquímico del aminoácido en su conjunto. un esquema común clasifica los aminoácidos como hidrófobos , hidrófilos (o polares ), cargados o anfipáticos .

los hidrófobos vienen del griego para "temer al agua", y estos ocho aminoácidos están tan etiquetados porque sus cadenas laterales no son polares, lo que significa que no llevan ni una carga electrostática neta ni una carga distribuida asimétricamente. Como resultado de esta propiedad, los aminoácidos hidrófobos se encuentran típicamente en el interior de las proteínas, "seguros" del agua. De manera similar, los pares hidrófilos de estos ácidos tienden a ensamblarse en las superficies exteriores de las proteínas. Las moléculas cargadas y anfipáticas, mientras tanto, muestran sus propios encantos y peculiaridades.

La siguiente es una lista de aminoácidos individuales junto con algunas de sus características distintivas. se presentan en orden de sus abreviaturas de una letra para facilitar la referencia, pero si elige memorizar los nombres de los aminoácidos, debe usar cualquier esquema de agrupación u otro truco que facilite esta tarea.

estos ocho aminoácidos generalmente se agrupan y a veces se denominan "no polares" en su lugar. participan en el interior de las proteínas en las interacciones de van der waals , que son como enlaces covalentes o iónicos pero mucho más débiles y más transitorios.

• alanina (ala o a):  el segundo aminoácido más liviano y el segundo más abundante.
• glicina (gly o g): en  realidad no tiene una cadena lateral y, por lo tanto, se coloca con otros compuestos no polares por defecto, pero a menudo se encuentra cerca de la superficie de las proteínas y, por esta razón, puede etiquetarse como "hidrofílico".
• fenilalanina (phe o f):  como la tirosina y el triptófano, es un  aminoácido aromático que no tiene nada que ver con su olor (los aminoácidos son inodoros) y en su lugar indica la presencia de un grupo fenilo (un anillo de seis carbonos que contiene tres dobles enlaces).
• isoleucina (ile o i):  un  isómero  de leucina, con un solo grupo metilo (-ch3) unido a un carbono diferente en la cadena r. (Los isómeros tienen el mismo número y tipo de átomos, pero diferentes disposiciones espaciales).
• Leucina (leu o l): al  igual que con su isómero, la leucina es un  aminoácido de cadena ramificada  (bcaa), una referencia a la construcción de la cadena r. Debido a que la mayoría de los animales no pueden sintetizar bcaas, estos son dos de los aminoácidos esenciales.
• metionina (met o m):  uno de los dos aminoácidos que contienen azufre, el otro es la cisteína. A veces se clasifican como anfipáticas o incluso polares dependiendo de su entorno.
• prolina (pro o p):  el grupo amino de la prolina existe en un anillo de cinco átomos en lugar de como un grupo terminal -nh2.
• valina (val o v):  otra bcaa; equivalente a una molécula de leucina con un grupo metilo esqueleto extirpado. 

El triptófano a veces se incluye con este grupo, pero en realidad es anfipático.

estos aminoácidos son a menudo llamados "polares, pero no cargados". Salpican las superficies exteriores de las proteínas y no retroceden en presencia de agua.

• cisteína (cys o c):  contiene un átomo de azufre; representa sólo el 1,2 por ciento de los aminoácidos en la naturaleza.
• histidina (his o h): la  histidina no contiene uno sino dos grupos -nh2, lo que lo convierte en un aminoácido muy versátil gracias a su capacidad para tomar o descargar protones (es decir, átomos de hidrógeno) en múltiples ubicaciones. en algunas fuentes, la histidina está clasificada principalmente como anfipática. 
• asparagina (asn o n):  químicamente, este es ácido aspártico con un grupo amino que reemplaza al hidrógeno ácido del grupo carboxilo.
• glutamina (gln o q):  idéntica al ácido glutámico con un grupo amino que reemplaza al hidrógeno ácido del grupo carboxilo.  
• Serina (ser o s):  las propiedades hidrofílicas de la serina se deben al hecho de que contiene un grupo hidroxilo.
• treonina (thr o t):  similar en estructura a un azúcar llamada threose, y lleva su nombre.

estos compuestos se comportan de manera muy similar a los aminoácidos hidrofílicos (polares) porque interactúan fácilmente con el agua, pero tienen una carga neta de +1 o -1. esto los hace ácidos (donantes de protones) o bases (aceptores de protones) en el ph, o acidez, del cuerpo humano.

• Ácido aspártico (asp o d):  desprotonado a ph fisiológico (cuerpo), confiriendo una carga negativa a la molécula. También se llama aspartato.
• ácido glutámico (glu o e):  desprotonado a pH fisiológico. También se llama glutamato.
• lisina (lys o k):  una base y protonada a pH fisiológico.   
• arginina (arg o r):  también una base y protonada a pH fisiológico.   

"anfipático" se traduce más o menos a "sentirse ambos" en griego, y estos aminoácidos pueden funcionar como no polares (hidrófobos) y polares (hidrófilos), casi como un jugador de softbol que no es un lanzador o bateador superestrella pero puede funcionar adecuadamente en ambos roles en un deporte en el que la mayoría de las capacidades de los jugadores son altamente especializadas. no llevan una carga neta, pero la distribución de la carga eléctrica a lo largo de las cadenas r de estos aminoácidos es marcadamente asimétrica.

• tirosina (tyr o t):  su grupo hidroxilo puede donar y aceptar un enlace de hidrógeno, por lo que la tirosina a veces "actúa" hidrofílica.
• triptófano (try or w):  el aminoácido más grande; un precursor del neurotransmisor  serotonina  (5-hidroxitriptamina).