"coeficiente de la colina" suena como un término que se refiere a la inclinación de un grado. de hecho, es un término en bioquímica que se relaciona con el comportamiento de la unión de moléculas, generalmente en sistemas vivos. es un número sin unidad (es decir, no tiene unidades de medida como metros por segundo o grados por gramo) que se correlaciona con la cooperatividad de la unión entre las moléculas examinadas. su valor se determina empíricamente, lo que significa que se calcula o se deriva de un gráfico de datos relacionados en lugar de utilizarse para ayudar a generar dichos datos.
dicho de otra manera, el coeficiente de colina es una medida de la medida en que el comportamiento de unión entre dos moléculas se desvía de la relación hiperbólica esperada en tales situaciones, donde la velocidad de la unión y la reacción subsiguiente entre un par de moléculas (a menudo una enzima y su el sustrato) inicialmente se eleva muy rápidamente al aumentar la concentración del sustrato antes de que la curva de velocidad frente a la concentración se aplane y se aproxime a un máximo teórico sin llegar a eso. la gráfica de dicha relación se asemeja más bien al cuadrante superior izquierdo de un círculo. las gráficas de curvas de velocidad en función de la concentración para reacciones con altos coeficientes de colina son, en cambio , sigmoidales o en forma de s.
Hay mucho que desempaquetar aquí con respecto a la base para el coeficiente de colina y los términos relacionados y cómo determinar su valor en una situación dada.
la cinética de enzimas
Las enzimas son proteínas que aumentan las tasas de reacciones bioquímicas particulares en cantidades enormes, lo que les permite proceder desde miles de veces más rápido hasta miles de billones de veces más rápido. estas proteínas hacen esto reduciendo la energía de activación e a de las reacciones exotérmicas. Una reacción exotérmica es aquella en la que se libera energía térmica y, por lo tanto, tiende a proceder sin ayuda externa. aunque los productos tienen una energía más baja que los reactivos en estas reacciones, sin embargo, el camino energético para llegar allí normalmente no es una pendiente descendente estable. en cambio, hay una "joroba de energía" para superar, representada por e a .
Imagínese conduciendo desde el interior de los Estados Unidos, a unos 1.000 pies sobre el nivel del mar, a Los Ángeles, que se encuentra en el océano Pacífico y claramente al nivel del mar. no puede simplemente deslizarse de nebraska a california, porque entre ellas se encuentran las montañas rocosas, los cruces de autopistas que se elevan a más de 5,000 pies sobre el nivel del mar, y en algunos lugares, las autopistas suben a 11,000 pies sobre el nivel del mar. en este marco, piense en una enzima como algo capaz de reducir en gran medida la altura de esos picos montañosos en colorado y hacer que todo el viaje sea menos arduo.
Cada enzima es específica para un reactivo particular, llamado sustrato en este contexto. De esta manera, una enzima es como una llave y el sustrato para el que es específica es como la cerradura para la cual la llave está diseñada de forma única para abrirse. la relación entre los sustratos, enzimas (e) y productos (p) se puede representar esquemáticamente por:
e + s → es → e + p
la flecha bidireccional de la izquierda indica que cuando una enzima se une a su sustrato "asignado", puede desatarse o la reacción puede continuar y dar como resultado productos más la enzima en su forma original (las enzimas solo se modifican temporalmente mientras reacciones catalizadoras). la flecha unidireccional a la derecha, por otro lado, indica que los productos de estas reacciones nunca se unen a la enzima que ayudó a crearlas una vez que el complejo es se separa en sus partes componentes.
la cinética enzimática describe la rapidez con la que estas reacciones se completan (es decir, la rapidez con la que se genera el producto) (en función de la concentración de enzima y sustrato presente, escritas [e] y [s]. los bioquímicos han desarrollado una variedad de gráficos de estos datos para que sea lo más visualmente significativo posible.
cinética de michaelis-menten
la mayoría de los pares de enzimas y sustratos obedecen a una simple ecuación llamada la fórmula de michaelis-menten. en la relación anterior, se producen tres reacciones diferentes: la combinación de e y s en un complejo es, la disociación de es en sus constituyentes e y s, y la conversión de es en e y p. cada una de estas tres reacciones tiene su propia constante de velocidad, que son k 1 , k -1 y k 2 , en ese orden.
la tasa de aparición de producto es proporcional a la constante de velocidad para esa reacción, k 2 , y a la concentración de enzima-sustrato complejo actual en cualquier momento, [es]. Matemáticamente, esto está escrito:
dp / dt = k 2 [es]
El lado derecho de esto se puede expresar en términos de [e] y [s]. La derivación no es importante para los propósitos actuales, pero esto permite el cálculo de la ecuación de velocidad:
dp / dt = (k 2 [e] 0 [s]) / (k m + [s])
De manera similar, la velocidad de la reacción v viene dada por:
v = v max [s] / (k m + [s])
la constante de Michael k m representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad procede a su valor máximo teórico.
La ecuación de lineweaver-burk y la gráfica correspondiente es una forma alternativa de expresar la misma información y es conveniente porque su gráfica es una línea recta en lugar de una curva exponencial o logarítmica. es el recíproco de la ecuación de michaelis-menten:
1 / v = (k m + [s]) / vmax [s] = (k m / v max [s]) + (1 / v max )
unión cooperativa
algunas reacciones en particular no obedecen a la ecuación de michaelis-menten. esto se debe a que su unión está influenciada por factores que la ecuación no tiene en cuenta.
La hemoglobina es la proteína en los glóbulos rojos que se une al oxígeno (o 2 ) en los pulmones y la transporta a los tejidos que la necesitan para respirar. una propiedad destacada de la hemoglobina a (hba) es que participa en la unión cooperativa con o 2 . esto significa esencialmente que a concentraciones muy altas de o 2 , como las que se encuentran en los pulmones, hba tiene una afinidad mucho mayor por el oxígeno que una proteína de transporte estándar que obedece a la relación proteína-compuesto hiperbólica habitual (la mioglobina es un ejemplo de dicha proteína) . sin embargo, a concentraciones muy bajas de o 2 , hba tiene una afinidad mucho menor por o 2 que una proteína de transporte estándar. esto significa que hba se traga ansiosamente o 2donde es abundante e igualmente lo abandona con entusiasmo donde es escaso: exactamente lo que se necesita en una proteína transportadora de oxígeno. esto da como resultado la curva de unión contra presión sigmoidal vista con hba y o 2 , un beneficio evolutivo sin el cual la vida sin duda avanzaría a un ritmo sustancialmente menos entusiasta.
la ecuación de la colina
En 1910, Archibald Hill exploró la cinemática de la unión de hemoglobina O 2 . propuso que hb tiene un número específico de sitios de enlace, n :
p + nl ⇌ pl n
aquí, p representa la presión de o 2 y l es la abreviatura de ligando, lo que significa cualquier cosa que participe en la unión, pero en este caso se refiere a hb. tenga en cuenta que esto es similar a parte de la ecuación sustrato-enzima-producto anterior.
La constante de disociación k d para una reacción se escribe:
[p] [l] n / [pl n ]
mientras que la fracción de sitios de unión ocupados ϴ, que varía de 0 a 1.0, está dada por:
ϴ = [l] n / (k d + [l] n )
Poner todo esto en conjunto da una de las muchas formas de la ecuación de la colina:
log (ϴ / [1- ϴ]) = n log po 2 - log p 50
donde p 50 es la presión a la que están ocupados la mitad de los sitios de unión de o 2 en hb.
el coeficiente de la colina
la forma de la ecuación de la colina proporcionada anteriormente es de la forma general y = mx + b, también conocida como la fórmula de pendiente-intersección. en esta ecuación, m es la pendiente de la línea y b es el valor de y en el que la gráfica, una línea recta, cruza el eje y. así, la pendiente de la ecuación de la colina es simplemente n. Esto se llama coeficiente de la colina o n h . para la mioglobina, su valor es 1 porque la mioglobina no se une cooperativamente a O 2 . para hba, sin embargo, es 2.8. cuanto más alta es n h , más sigmoidal es la cinética de la reacción en estudio.
El coeficiente de la colina es más fácil de determinar a partir de la inspección que haciendo los cálculos requeridos, y una aproximación suele ser suficiente.