¬ŅCu√°les son las dos formas en que las enzimas se vuelven menos efectivas?

¬ŅCu√°les son las dos formas en que las enzimas se vuelven menos efectivas?

las enzimas son máquinas de proteínas que necesitan tomar formas 3D para funcionar correctamente. Las enzimas se vuelven inactivas cuando pierden su estructura 3d. Una forma en que esto sucede es porque la temperatura se calienta demasiado y la enzima se desnaturaliza o se despliega. Otra forma en que las enzimas se vuelven inactivas es cuando su actividad es bloqueada por un inhibidor químico. Hay diferentes tipos de inhibidores. Los inhibidores competitivos se unen y bloquean el sitio activo de las enzimas. los inhibidores no competitivos se unen a un sitio que no sea el sitio activo, pero hacen que el sitio activo no sea funcional.

desnaturalizado por el calor

Los átomos en las enzimas normalmente vibran, pero no tanto como la molécula se desarrolla. aumentar la temperatura de la enzima aumenta la cantidad de vibración. Demasiado jiggling y la enzima comienza a perder su forma adecuada. Las enzimas tienen un rango de temperatura óptimo en el que son más activas. la actividad de la enzima aumenta a medida que la temperatura alcanza este rango óptimo, pero disminuye bruscamente después de que se pasa este rango. La mayoría de las enzimas animales pierden actividad por encima de los 40 grados centígrados. Hay bacterias llamadas extremófilos que pueden sobrevivir en aguas termales. Sus enzimas pueden soportar temperaturas que hierven el agua.

sitio activo

las enzimas tienen una región llamada sitio activo, que es responsable de realizar la reacción química que es el propósito principal de la enzima. Al igual que el resto de la enzima, el sitio activo debe tener una forma tridimensional adecuada para funcionar. El sitio activo es como la boca de la enzima. los grupos laterales de ciertos aminoácidos se adhieren al espacio del sitio activo, al igual que los dientes en la boca. Estos grupos laterales son responsables de hacer que la reacción química ocurra. Al igual que los dientes deben alinearse para masticar los alimentos, los grupos laterales no pueden completar las reacciones si el sitio activo no está en su forma tridimensional.

inhibidores competitivos

Otra forma en que las enzimas se vuelven menos efectivas es porque su actividad está bloqueada por un inhibidor químico. Los inhibidores competitivos son moléculas que se unen al sitio activo de la enzima. el activo es donde el sustrato, la molécula que se supone que la enzima debe modificar, se une, por lo que el inhibidor competitivo compite con el sustrato por el sitio activo. muchos inhibidores competitivos se conocen como inhibidores reversibles, porque aunque se unen al sitio activo, pueden caerse. esto enciende la enzima de nuevo.

inhibidores no competitivos

otro tipo de inhibidor de enzimas se llama inhibidores no competitivos. este tipo de productos qu√≠micos no se unen al sitio activo, sino a otro sitio en la enzima. sin embargo, la uni√≥n del inhibidor en el otro sitio causa un cambio en la forma de la prote√≠na que cierra o bloquea el sitio activo. los inhibidores no competitivos tambi√©n se denominan inhibidores alost√©ricos, ya que los sitios alost√©ricos son sitios reguladores que no son el sitio activo. Algunas enzimas son m√ļltiples enzimas que se unen en lo que se llama un complejo enzim√°tico. un inhibidor alost√©rico puede desactivar todas las enzimas en un complejo al unirse a un sitio alost√©rico.



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