¿Cuáles son los efectos de hervir y congelar en la actividad enzimática?

¿Cuáles son los efectos de hervir y congelar en la actividad enzimática?

las enzimas son críticas para toda la vida porque catalizan reacciones químicas que de otra manera tendrían lugar muy lentamente para sostener la vida. De manera importante, las tasas a las que las enzimas pueden catalizar sus reacciones objetivo y la capacidad de las enzimas para mantener su estructura dependen en gran medida de la temperatura. como resultado, la congelación y la ebullición pueden tener efectos significativos en la actividad de la enzima.

El movimiento molecular y el papel de la temperatura.

Para entender cómo la congelación afecta la actividad de la enzima, primero es necesario comprender el efecto de la temperatura en las moléculas que son los sustratos para la catálisis enzimática. dentro de las células, las moléculas de sustrato están en constante movimiento aleatorio, conocido como movimiento browniano, como resultado de las colisiones entre las moléculas de sustrato y las moléculas de agua individuales. a medida que aumenta la temperatura, la velocidad de este movimiento molecular aleatorio también aumenta, ya que las moléculas tienen más energía vibratoria a temperaturas más altas. El movimiento más rápido aumenta la frecuencia de colisiones aleatorias entre moléculas y enzimas, lo que es importante para la actividad enzimática, ya que las enzimas dependen de sus moléculas de sustrato que chocan con ellas antes de que se produzca una reacción.

Efecto de la congelación sobre la actividad enzimática.

A temperaturas muy frías, el efecto opuesto domina: las moléculas se mueven más lentamente, reduciendo la frecuencia de colisiones enzima-sustrato y, por lo tanto, disminuyendo la actividad enzimática. en el punto de congelación, el movimiento molecular disminuye drásticamente a medida que se produce la formación de sólidos y las moléculas se bloquean en formaciones cristalinas rígidas. Dentro de estos cristales sólidos, las moléculas tienen mucha menos libertad de movimiento en comparación con las mismas moléculas en una disposición líquida. como resultado, las colisiones enzima-sustrato son extremadamente raras una vez que ocurre la congelación y la actividad de la enzima es casi cero por debajo de la congelación.

estructura enzimática

aunque el aumento de la temperatura da como resultado tasas más altas de actividad enzimática, existe un límite de temperatura superior en el que las enzimas pueden continuar funcionando. Para entender por qué este es el caso, se debe considerar la estructura y función de las enzimas. Las enzimas son proteínas, formadas por aminoácidos individuales mantenidos juntos en una estructura tridimensional por enlaces químicos entre aminoácidos. esta estructura tridimensional es crítica para la actividad enzimática, ya que las enzimas están estructuradas para formar un "ajuste" físico alrededor de sus sustratos.

ebullición y desnaturalización

A temperaturas cercanas a la ebullición, los enlaces químicos que mantienen unida la estructura de las enzimas comienzan a descomponerse. la pérdida resultante de la estructura tridimensional hace que las enzimas ya no se ajusten a sus moléculas de sustrato diana, y las enzimas dejan de funcionar por completo. esta pérdida de estructura, conocida como desnaturalización, es irreversible: una vez que las enzimas se calientan tanto que los enlaces químicos que las mantienen juntos se descomponen, no se formarán de nuevo espontáneamente si las temperaturas disminuyen. esto es diferente a la congelación, que no afecta la estructura de la enzima; si las temperaturas aumentan después de la congelación, se restablecerá la actividad de la enzima.



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