Diferentes tipos de enzimas

Diferentes tipos de enzimas

las enzimas son moléculas de proteínas críticas en los sistemas vivos que, una vez sintetizadas, generalmente no se transforman en algún otro tipo de molécula, al igual que las sustancias que se toman como combustible para los procesos digestivos y respiratorios (por ejemplo, azúcares, grasas, oxígeno molecular). esto se debe a que las enzimas son catalizadores , lo que significa que pueden participar en las reacciones químicas sin que se cambien a sí mismas, un poco como el moderador de un debate público que idealmente lleva a los participantes y al público a una conclusión al dictar los términos del argumento mientras No añadiendo ninguna información única.

Se han identificado más de 2,000 enzimas, y cada una de ellas está involucrada con una reacción química específica. Las enzimas son, por lo tanto, específicas del sustrato. se agrupan en media docena de clases según los tipos de reacciones en las que participan.

fundamentos de la enzima

las enzimas permiten un gran número de reacciones en el cuerpo bajo condiciones de homeostasis o equilibrio bioquímico general. por ejemplo, muchas enzimas funcionan mejor a un nivel de ph (acidez) cercano al ph que el cuerpo normalmente mantiene, que está en el rango de 7 (es decir, ni alcalino ni ácido). otras enzimas funcionan mejor a bajo ph (alta acidez) debido a las demandas de su entorno; por ejemplo, el interior del estómago, donde operan algunas enzimas digestivas, es altamente ácido.

las enzimas participan en procesos que van desde la coagulación sanguínea hasta la síntesis de ADN y la digestión. algunos se encuentran solo dentro de las células y participan en procesos que involucran moléculas pequeñas, como la glucólisis; otros se secretan directamente en el intestino y actúan sobre la materia a granel, como los alimentos ingeridos.

Debido a que las enzimas son proteínas con masas moleculares bastante altas, cada una tiene una forma tridimensional distinta. Esto determina las moléculas específicas sobre las que actúan. Además de ser dependiente del ph, la forma de la mayoría de las enzimas depende de la temperatura, lo que significa que funcionan mejor en un rango de temperatura bastante estrecho.

cómo funcionan las enzimas

La mayoría de las enzimas funcionan al disminuir la energía de activación de una reacción química. a veces, su forma hace que los reactivos estén físicamente unidos en el estilo, tal vez, de un entrenador de equipos deportivos o de un gerente de grupo de trabajo que intenta hacer una tarea más rápidamente. se cree que cuando las enzimas se unen a un reactivo, su forma cambia de una manera que desestabiliza el reactivo y lo hace más susceptible a cualquier cambio químico que implique la reacción.

Las reacciones que pueden proceder sin la entrada de energía se llaman reacciones exotérmicas. En estas reacciones, los productos o los productos químicos formados durante la reacción tienen un nivel de energía más bajo que los productos químicos que sirven como ingredientes de la reacción. De esta manera, las moléculas, como el agua, "buscan" su propio nivel (energía); los átomos "prefieren" estar en arreglos con una energía total más baja, al igual que el agua fluye cuesta abajo hasta el punto físico más bajo disponible. Al juntar todo esto, está claro que las reacciones exotérmicas siempre se producen naturalmente.

sin embargo, el hecho de que se produzca una reacción incluso sin entrada no dice nada acerca de la velocidad a la que ocurrirá. Si una sustancia ingerida en el cuerpo se transformará de forma natural en dos sustancias derivadas que pueden servir como fuentes directas de energía celular, esto no sirve de nada si la reacción tarda horas o días en completarse. Además, incluso cuando la energía total de los productos es mayor que la de los reactivos, la trayectoria de la energía no es una pendiente suave en una gráfica; en cambio, los productos deben alcanzar un nivel más alto de energía con el que comenzaron para que puedan "superar la joroba" y la reacción puede continuar. esta inversión inicial de energía en los reactivos que se amortizan en forma de productos es la energía de activación mencionada anteriormente , o e a .

tipos de enzimas

El cuerpo humano incluye seis grupos principales, o clases, de enzimas.

Las oxidorreductasas aumentan la velocidad de las reacciones de oxidación y reducción. En estas reacciones, también llamadas reacciones redox, uno de los reactivos entrega un par de electrones que gana otro reactivo. se dice que el donante del par de electrones está oxidado y actúa como un agente reductor, mientras que el receptor del par de electrones se reduce, se llama agente oxidante. Una forma más directa de poner esto es que en este tipo de reacciones, se mueven átomos de oxígeno, átomos de hidrógeno o ambos. los ejemplos incluyen citocromo oxidasa y lactato deshidrogenasa.

las transferasas se desplazan a lo largo de la transferencia de grupos de átomos, como los grupos metilo (ch 3 ), acetilo (ch 3 co) o amino (nh 2 ), de una molécula a otra. acetato cinasa y alanina desaminasa son ejemplos de transferasas.

Las hidrolasas aceleran las reacciones de hidrólisis. las reacciones de hidrólisis usan agua (h 2 o) para dividir un enlace en una molécula para crear dos productos hijas, generalmente colocando el -oh (grupo hidroxilo) del agua en uno de los productos y un solo -h (átomo de hidrógeno) en el otro. mientras tanto, una nueva molécula se forma a partir de los átomos desplazados por los componentes -h y -oh. Las enzimas digestivas lipasa y sacarasa son hidrolasas.

las liasas aumentan la velocidad de adición de un grupo molecular a un doble enlace o la eliminación de dos grupos de los átomos cercanos para crear un doble enlace. estas actúan como hidrolasas, excepto que el componente eliminado no se desplaza por el agua o por porciones de agua. Esta clase de enzimas incluye la oxalato descarboxilasa y la isocitrato liasa.

Las isomerasas aceleran las reacciones de isomerización. estas son reacciones en las que se retienen todos los átomos originales en el reactivo, pero se reorganizan para formar un isómero del reactivo. (Los isómeros son moléculas con la misma fórmula química, pero diferentes disposiciones). Los ejemplos incluyen la glucosa-fosfato isomerasa y la alanina racemasa.

Las ligasas (también llamadas sintetasas) aumentan la velocidad de unión de dos moléculas. generalmente lo logran haciendo uso de la energía derivada de la descomposición del trifosfato de adenosina (atp). Los ejemplos de ligasas incluyen acetil-coa sintetasa y ADN ligasa.

inhibición enzimática

Además de los cambios de temperatura y ph, otros factores pueden hacer que la actividad de una enzima disminuya o se apague. En un proceso llamado interacción alostérica, la forma de la enzima cambia temporalmente cuando una molécula se une a una parte de ella desde donde se une con el reactivo. esto conduce a una pérdida de función. a veces esto es útil cuando el producto en sí mismo sirve como inhibidor alostérico, ya que esto suele ser un signo de que la reacción se ha desarrollado hasta el punto en que ya no se requiere producto adicional.

En la inhibición competitiva, una sustancia llamada compuesto regulador compite con el reactivo por el sitio de unión. esto es similar a tratar de poner varias claves de trabajo en la misma cerradura al mismo tiempo. si una cantidad suficiente de estos compuestos reguladores se unen a una cantidad suficientemente alta de la enzima presente, desacelera o detiene la vía de reacción. Esto puede ser útil en farmacología porque los microbiólogos pueden diseñar compuestos que compitan con los sitios de unión de las enzimas bacterianas, lo que dificulta que las bacterias causen enfermedades o sobrevivan en el cuerpo humano.

En la inhibición no competitiva, una molécula inhibitoria se une a la enzima en un punto diferente del sitio activo, similar a lo que sucede en una interacción alostérica. la inhibición irreversible ocurre cuando el inhibidor se une permanentemente a la enzima o la degrada significativamente, de modo que su función no puede recuperarse. El gas nervioso y la penicilina hacen uso de este tipo de inhibición, aunque con intenciones enormemente diferentes en mente.



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