Enzimas: ¿Qué es? & ¿Como funciona?

En todo momento, sin ningún pensamiento consciente de usted, los billones de células de su cuerpo están sufriendo una enorme cantidad de reacciones químicas que lo mantienen vivo y en equilibrio. Si bien estas reacciones pueden ocurrir solas si se les da suficiente tiempo, esta tasa no sería lo suficientemente rápida para los requisitos del cuerpo humano.

como resultado, casi todas las reacciones bioquímicas son asistidas por proteínas especializadas llamadas enzimas , que son catalizadores biológicos que pueden hacer que las reacciones sean un millón de veces más rápidas.

la adaptación de las enzimas es muy alta; la mayoría de los cientos de enzimas conocidas pueden catalizar solo una reacción, y la mayoría de las reacciones solo pueden ser catalizadas por una enzima específica.

Aunque la molécula de ácido nucleico rna (ácido ribonucleico) a veces puede actuar como un catalizador no enzimático, las enzimas verdaderas son proteínas , lo que significa que consisten en largas cadenas de aminoácidos que se doblan en una forma particular. Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, todos los cuales su cuerpo requiere en cierta cantidad.

su cuerpo puede producir aproximadamente la mitad de estos, mientras que los otros deben ingerirse en la dieta. Los que tienes que comer se llaman aminoácidos esenciales .

todos los aminoácidos tienen un átomo de carbono central unido a un grupo ácido carboxílico (-cooh), un grupo amino (-nh ₂ ) y una cadena lateral, generalmente designada como "-r" en los diagramas químicos.

La cadena lateral determina el comportamiento único del aminoácido. El orden de los aminoácidos en una proteína se llama su estructura primaria . una cadena de aminoácidos se llama un polipéptido ; por lo general, cuando se hace referencia a una molécula como tal, no es una proteína funcional completa, sino una pieza de una.

las cadenas de aminoácidos pueden organizarse en formaciones en forma de espiral o en forma de lámina; Esto se conoce como estructura secundaria de una proteína . La forma en que la molécula finalmente se organiza en tres dimensiones, en gran parte como resultado de las interacciones eléctricas entre los aminoácidos en diferentes partes de la molécula, se denomina estructura terciaria .

Como con tantas cosas en el mundo natural, la forma se ajusta a la función; es decir, la forma de una enzima determina su comportamiento preciso, incluida la fuerza con la que "busca" un sustrato particular (es decir, la molécula sobre la que actúa una enzima).

¿Cómo realizan las enzimas la actividad catalítica? Esta pregunta puede ser separada en dos consultas relacionadas. uno, ¿cómo, en términos del movimiento básico de los átomos, las enzimas aceleran las reacciones? y dos, ¿qué características especiales de la estructura de las enzimas permiten que esto suceda?

La forma en que una enzima acelera una velocidad de reacción es allanando el camino entre el inicio y el final de la reacción. en este tipo de reacciones, los productos (las moléculas que quedan después de la reacción) tienen una energía total más baja que los reactivos (las moléculas que se transforman en productos durante la reacción).

Sin embargo, para que la reacción comience a funcionar, los productos deben superar una "joroba" de energía, denominada energía de activación (e _a ).

Imagine estar en una bicicleta a media milla de su casa, un punto que está a 100 pies por encima de su camino de entrada. Si el camino sube por primera vez 50 pies antes de bajar rápidamente 150 pies para llegar al camino de entrada, obviamente tiene que pedalear por un tiempo antes de poder comenzar a deslizarse. pero si el tramo de la carretera consiste simplemente en un descenso suave y uniforme de media milla de largo, puede recorrer todo el camino.

una enzima, en efecto, transforma el primer escenario en el segundo; La diferencia de elevación sigue siendo de 100 pies, pero el diseño general no es el mismo.

a nivel de la cooperación molecular, el complejo enzima-sustrato se describe a menudo en términos de una relación de "bloqueo y clave": la parte de la molécula de enzima que se une al sustrato, llamada el sitio activo , tiene la forma tal que se forma casi perfectamente encaja en la molécula de sustrato.

Al igual que deslizar una llave en una cerradura y girarla causa cambios en la cerradura (como el movimiento de un cerrojo), un catalizador logra la actividad enzimática al hacer que la molécula del sustrato cambie de forma.

estos cambios pueden resultar en un debilitamiento de los enlaces químicos en el sustrato a través de la distorsión mecánica, dando a la molécula lo suficiente de un "empuje" o "giro" para moverse hacia la forma del producto final.

a menudo, el producto a ser existe en un estado de transición mientras tanto, que se parece al reactivo y al producto.

Un modelo relacionado es el concepto de ajuste inducido . En este escenario, la enzima y el sustrato no hacen inicialmente un ajuste perfecto de cerradura con llave, pero el hecho mismo de que entren en contacto provoca cambios en la forma del sustrato que optimiza la interacción física enzima-sustrato.

el cambio al sustrato hace que se parezca más a una molécula de estado de transición, que luego se transforma en el producto final a medida que la reacción avanza.

Aunque son poderosas, las enzimas, como todas las moléculas biológicas, no son invencibles. muchas de las mismas condiciones que dañan o destruyen otras moléculas, así como células y tejidos completos, pueden disminuir la actividad de las enzimas o impedir que funcionen por completo.

como probablemente sepa, la temperatura de su cuerpo debe permanecer en un rango estrecho (por lo general, entre 97.5 y 98.8 grados Fahrenheit) para que usted permanezca saludable. una razón para esto es que las enzimas dejan de funcionar correctamente si la temperatura corporal aumenta por encima de este nivel, lo que se percibe como fiebre.

Además, las condiciones altamente ácidas pueden alterar los enlaces químicos de la enzima. tal daño relacionado con la temperatura y el ph se llama desnaturalización de la enzima.

Además, como es de esperar, un aumento en la cantidad de enzima tiende a acelerar una reacción aún más, mientras que una disminución en la concentración de enzima la ralentiza.

de manera similar, agregar más sustrato al mismo tiempo que mantiene la cantidad de enzima al mismo tiempo acelera una reacción hasta que la enzima se "agota al máximo" y no puede atender a todo el sustrato presente.

diga que va en un viaje en bicicleta de recaudación de fondos a través del país y recibe el apoyo de amigos que le dan bebidas y ropa fresca de una camioneta.

Sus amigos necesitarán apoyo propio durante el viaje, como gasolina para el vehículo y alimentos para la tripulación.

Si su viaje puede considerarse como una "reacción" y la tripulación de la furgoneta es la "enzima" que "cataliza" su viaje, las tiendas de alimentos en la ruta se pueden considerar como coenzimas , en bioquímica, sustancias que no son enzimas. pero son necesarias para que las enzimas realicen mejor su trabajo.

Al igual que los sustratos, las coenzimas se unen al sitio activo de las enzimas, donde el sustrato se une, pero no se consideran sustratos en sí mismos.

Las coenzimas a menudo funcionan como portadores de electrones, o ubicaciones de acoplamiento temporal para los átomos o grupos funcionales que se transfieren entre las moléculas en la reacción general. los cofactores son moléculas inorgánicas como el zinc que ayudan a las enzimas en los organismos vivos, pero a diferencia de las coenzimas, no se unen al sitio activo de una enzima.

Ejemplos de coenzimas comunes incluyen:

• coenzima a , o coa, que se une al acetato para formar acetil coa, importante en la respiración celular, que genera energía para las células a partir de la glucosa del azúcar;
• nicotinamida adenina dinucelotida (nad) y flavina adenina dinucelótida (moda), que son portadores de electrones de alta energía que también contribuyen a la respiración celular; 
• Piridoxal fosfato, o vitamina b6 , que mueve los grupos amino entre las moléculas.