Estructura de proteínas y polipéptidos

Estructura de proteínas y polipéptidos

Por Rodrigo Ricardo
Hay cuatro niveles de estructura encontrados en polipéptidos y proteínas . La estructura primaria de una proteína polipeptídica determina sus estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias.
 

Estructura primaria

La estructura primaria de polipéptidos y proteínas es la secuencia de aminoácidos en la cadena de polipéptidos con referencia a las ubicaciones de cualquier enlace disulfuro. La estructura primaria puede considerarse como una descripción completa de todos los enlaces covalentes en una cadena o proteína de polipéptidos.
La forma m√°s com√ļn de denotar una estructura primaria es escribir la secuencia de amino√°cidos usando las abreviaturas est√°ndar de tres letras para los amino√°cidos. Por ejemplo, gly-gly-ser-ala es la estructura primaria para un polip√©ptido compuesto de glicina , glicina, serina y alanina, en ese orden, desde el amino√°cido n-terminal (glicina) hasta el amino√°cido c-terminal (alanina )
 

Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposici√≥n o conformaci√≥n ordenada de amino√°cidos en regiones localizadas de un polip√©ptido o mol√©cula de prote√≠na. Los enlaces de hidr√≥geno juegan un papel importante en la estabilizaci√≥n de estos patrones de plegado. Las dos estructuras secundarias principales son la h√©lice alfa y la hoja plegada beta antiparalela. Hay otras conformaciones peri√≥dicas, pero la h√©lice őĪ y la l√°mina plegada ő≤ son las m√°s estables. Un solo polip√©ptido o prote√≠na puede contener m√ļltiples estructuras secundarias.
Una h√©lice őĪ es una espiral derecha o derecha en la que cada enlace pept√≠dico est√° en la conformaci√≥n trans y es plano. El grupo amina de cada enlace pept√≠dico generalmente corre hacia arriba y paralelo al eje de la h√©lice; el grupo carbonilo apunta generalmente hacia abajo.
La l√°mina plegada en ő≤ consiste en cadenas de polip√©ptidos extendidas con cadenas vecinas que se extienden antiparalelas entre s√≠. Al igual que con la h√©lice őĪ, cada enlace pept√≠dico es trans y plano. Los grupos amina y carbonilo de los enlaces pept√≠dicos apuntan uno hacia el otro y en el mismo plano, por lo que puede producirse un enlace de hidr√≥geno entre cadenas de polip√©ptidos adyacentes.
La hélice se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos amina y carbonilo de la misma cadena de polipéptidos. La lámina plisada se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos amina de una cadena y los grupos carbonilo de una cadena adyacente.
 

Estructura terciaria

La estructura terciaria de un polip√©ptido o prote√≠na es la disposici√≥n tridimensional de los √°tomos dentro de una √ļnica cadena de polip√©ptidos. Para un polip√©ptido que consiste en un √ļnico patr√≥n de plegamiento conformacional (p. Ej., solo una h√©lice alfa), la estructura secundaria y terciaria puede ser la misma. Adem√°s, para una prote√≠na compuesta por una sola mol√©cula de polip√©ptido, la estructura terciaria es el nivel m√°s alto de estructura que se alcanza.
Estructura terciaria se mantiene en gran medida por enlaces disulfuro. Los enlaces disulfuro se forman entre las cadenas laterales de cisteína mediante la oxidación de dos grupos tiol (sh) para formar un enlace disulfuro (ss), también llamado puente disulfuro.
 

Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria se utiliza para describir prote√≠nas compuestas de m√ļltiples subunidades (m√ļltiples mol√©culas de polip√©ptidos, cada una llamada un "mon√≥mero"). La mayor√≠a de las prote√≠nas con un peso molecular superior a 50,000 consta de dos o m√°s mon√≥meros unidos de forma no covalente. La disposici√≥n de los mon√≥meros en la prote√≠na tridimensional es la estructura cuaternaria. El ejemplo m√°s com√ļn utilizado para ilustrar la estructura cuaternaria es la hemoglobina.prote√≠na. La estructura cuaternaria de la hemoglobina es el paquete de sus subunidades monom√©ricas. La hemoglobina est√° compuesta por cuatro mon√≥meros. Hay dos cadenas őĪ, cada una con 141 amino√°cidos, y dos cadenas ő≤, cada una con 146 amino√°cidos. Debido a que hay dos subunidades diferentes, la hemoglobina exhibe una estructura heteroquaternary. Si todos los mon√≥meros en una prote√≠na son id√©nticos, existe una estructura homoquaternary.
La interacción hidrofóbica es la principal fuerza estabilizadora de las subunidades en la estructura cuaternaria. Cuando un monómero se pliega en una forma tridimensional para exponer sus cadenas laterales polares a un ambiente acuoso y proteger sus cadenas laterales no polares, todavía hay algunas secciones hidrofóbicas en la superficie expuesta. Dos o más monómeros se ensamblarán de manera que sus secciones hidrofóbicas expuestas estén en contacto.
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