¿Qué final se encuentra típicamente al final de los nombres de enzimas?

¿Qué final se encuentra típicamente al final de los nombres de enzimas?

Las enzimas son moléculas, específicamente proteínas, que ayudan a acelerar las reacciones bioquímicas al interactuar con los ingredientes (reactivos y productos) sin cambiarlos permanentemente. Este proceso de facilitación se conoce como catálisis y, en consecuencia, las enzimas mismas se identifican como catalizadores .

Las enzimas, como muchos jugadores en el mundo de la microbiología , pueden tener nombres largos y engorrosos, y casi todos terminan en "-ase". pero si está familiarizado con el sistema formal dentro del cual se nombran las enzimas, puede desentrañar muchos misterios sobre la función de una enzima dada sin saber exactamente qué reacción cataliza esa enzima.

¿Qué es un catalizador?

coloquialmente, un catalizador es cualquier entidad que mejora el flujo, la eficiencia o la efectividad de un esfuerzo determinado. Si eres un entrenador de baloncesto y sabes que poner a un jugador popular en el juego disparará a la multitud y al equipo en general, entonces estás aprovechando la presencia de un catalizador.

Los catalizadores humanos hacen que las cosas sucedan y tienden a hacer que las personas a su alrededor se vean también muy competentes. de la misma manera, los catalizadores biológicos pueden hacer que ciertos procesos bioquímicos parezcan casi automáticos, cuando de hecho estos procesos tropezarían y se tambalearían hacia una conclusión no asegurada en ausencia de la enzima.

los catalizadores a menudo no están escritos en la fórmula para la reacción química en la que participa, porque, por definición, un catalizador no cambia desde su forma original al final de la reacción.

enzima: definición y descubrimiento

A fines de la década de 1870, se había establecido que algo en la levadura podía hacer que las fuentes de azúcar se transformaran en bebidas alcohólicas mucho más rápido de lo que podía ocurrir espontáneamente, y que el mismo principio de fermentación se aplicaba al envejecimiento del queso.

Si se deja solo en las condiciones adecuadas, algunos tipos de fruta podrida pueden eventualmente provocar la formación de alcohol etílico. Sin embargo, agregar levadura no solo acelera la fermentación, sino que también introduce previsibilidad y una medida de control en toda la reacción química.

"enzima" es del griego para "con levadura". como se usa hoy, se refiere a catalizadores biológicos dentro de organismos, o sustancias que son producidas por y para el beneficio de un sistema vivo.

fundamentos de enzimas

La función principal de todas las enzimas es catalizar los procesos metabólicos que ocurren dentro de una célula. Una definición de enzima más formal especifica que la enzima no solo debe actuar sobre las reacciones dentro de una célula viva, sino que también ha sido creada por un organismo, el mismo o diferente.

las enzimas individuales se pueden describir en términos de su especificidad . Esta es una medida de cuán exclusiva es la relación de una enzima con su sustrato o sustratos . Los sustratos son las moléculas a las que se unen las enzimas, generalmente los reactivos. cuando una enzima se une solo a un sustrato en una reacción, esto implica especificidad absoluta . cuando puede unirse a varios sustratos diferentes pero químicamente similares, la enzima tiene especificidad de grupo .

actividad enzimática

qué tan bien funcionan las enzimas, es decir, cuánto pueden afectar las reacciones a las que se dirigen en comparación con las condiciones neutras, depende de varios factores. Estos incluyen la temperatura y la acidez, que afectan la estabilidad de todas las proteínas, no solo las enzimas.

como era de esperar, aumentar la cantidad de sustrato puede aumentar la velocidad de la reacción, siempre y cuando la enzima no esté "saturada"; por el contrario, agregar enzimas puede acelerar una reacción a un nivel dado de sustrato y puede permitir que se agregue más sustrato sin chocar contra un límite de producción.

La tasa de desaparición del sustrato (y la apariencia del reactivo) en las reacciones en las que están involucradas las enzimas no es lineal, sino que tiende a disminuir a medida que la reacción se acerca a su finalización. esto se representa en un gráfico de concentración versus tiempo mediante una pendiente descendente que se vuelve más gradual a medida que pasa el tiempo.

enzimas bien conocidas

Es casi seguro que casi cualquier lista de enzimas con las más conocidas y mejor estudiadas presenta catalizadores en la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico (es decir, krebs o ácido tricarboxílico ) o ambos. Estos procesos, cada uno de los cuales consiste en múltiples reacciones individuales, implican la descomposición de la glucosa en piruvato en el citoplasma celular y la conversión de piruvato en una serie giratoria de intermedios que finalmente permiten que ocurra la respiración aeróbica.

dos enzimas involucradas en la primera parte de la glucólisis son la glucosa-6-fosfatasa y la fosfofructoquinasa, mientras que la citrato sintasa es un jugador importante en el ciclo del ácido cítrico.

¿Puedes predecir qué podrían hacer estas enzimas en función de sus nombres? si no, intente nuevamente en unos cinco minutos.

nomenclatura enzimática

El nombre de una enzima puede no salir de la lengua con facilidad, pero tal es el costo de adoptar la química. la mayoría de los nombres consisten en dos palabras, la primera identifica el sustrato sobre el cual actúa la enzima y la segunda indica el tipo de reacción involucrada (más sobre este segundo atributo en la siguiente sección).

aunque una cantidad abrumadora de nombres de enzimas terminan en "-ase", una cantidad de nombres importantes y bien estudiados no lo hacen. cualquier lista de enzimas pertenecientes a la digestión humana incluirá tripsina y pepsina . el sufijo enzimático "-ase", sin embargo, por sí solo no significa más que el hecho de que la proteína en cuestión es, de hecho, una enzima, y ​​no aborda detalles funcionales.

clases de enzimas

Hay seis clases principales de enzimas, separadas en categorías en función de su función. La mayoría de estas clases también incluyen subclases. sus nombres son útiles para determinar lo que hacen, pero solo si conoces algo de griego o latín.

  • Las oxidorreductasas son enzimas que participan en reacciones en las que el sustrato se oxida (es decir, pierde electrones) o se reduce (es decir, gana electrones). Los ejemplos incluyen enzimas que terminan en deshidrogenasa , oxidasa , peroxidasa y reductasa . la lactato deshidrogenasa , que cataliza la interconversión de lactato y piruvato en la fermentación , pertenece a la clase de oxidorreducatasa.  
  • Las transferasas , como sugiere el nombre, transfieren grupos funcionales, en lugar de solo electrones o átomos individuales, de una molécula a otra. Las quinasas , que agregan grupos fosfato a las moléculas (p. ej., la adición de un grupo fosfato a la fructosa-6-fosfato en la glucólisis) son ejemplos. 
  • Las hidrolasas catalizan las reacciones de hidrólisis, en las que se usa una molécula de agua ("hidro-") para separar una molécula más grande ("-lasa") para dividirla en otras más pequeñas. las fosfatasas , que son los opuestos funcionales de las quinasas, hacen esto eliminando los grupos fosfato; Las proteasas , peptidasas y nucleasas , que descomponen las moléculas ricas en proteínas, son un segundo subtipo.
  • Las liasa crean enlaces dobles en una molécula al eliminar un grupo de un átomo de carbono. (en la reacción inversa, se agrega un grupo a uno de los átomos de carbono en el doble enlace para transformarlo en un solo enlace). Las enzimas que terminan en descarboxilasa , hidratasa , sintasa y liasa son ejemplos.
  • Las isomerasas catalizan reacciones de isomerización, que son reordenamientos de una molécula para crear un isómero , una molécula con el mismo número y tipo de átomos (es decir, la misma fórmula química) pero con una forma diferente. por lo tanto, son una especie de transferasa, pero en lugar de mover grupos entre moléculas, lo hacen dentro de las moléculas. Las enzimas isomerasa , mutasa y racemasa entran en esta clase.
  • las ligasas catalizan la formación de un enlace a través del proceso de hidrólisis de atp , en lugar de mover un átomo o un grupo de un lugar a otro. la carboxilasa sintetasa es un ejemplo de una enzima ligasa .


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