¿Qué terminación se encuentra típicamente al final de los nombres de las enzimas?

Las enzimas son moléculas, específicamente proteínas, que ayudan a acelerar las reacciones bioquímicas al interactuar con los ingredientes (reactivos y productos) sin cambiarlos permanentemente. este proceso de facilitación se conoce como catálisis y, en consecuencia, las enzimas se identifican como catalizadores .

Las enzimas, como muchos jugadores en el mundo de la microbiología, pueden tener nombres largos y engorrosos, casi todos los cuales terminan en "-ase". pero si está familiarizado con el sistema formal dentro del cual se nombran las enzimas, puede desentrañar muchos misterios acerca de la función de una enzima dada sin saber exactamente qué reacción cataliza esa enzima.

Coloquialmente, un catalizador es cualquier entidad que mejora el flujo, la eficiencia o la efectividad de un esfuerzo dado. Si eres un entrenador de básquetbol y sabes que poner a un jugador popular en el juego hará que la gente y el equipo en general se activen, entonces estás aprovechando la presencia de un catalizador.

los catalizadores humanos hacen que las cosas sucedan, y tienden a hacer que las personas a su alrededor se vean con la máxima habilidad también. De la misma manera, los catalizadores biológicos pueden hacer que ciertos procesos bioquímicos parezcan casi automáticos, cuando en realidad estos procesos tropezarían y se tambalearían hacia una conclusión no segura en ausencia de la enzima, que, al menos tan a menudo como no, no lo hace. Incluso puede escribirse en la fórmula para la reacción química en la que participa, porque, por definición, un catalizador no ha cambiado desde su forma original al final de la reacción.

a fines de la década de 1870, se había establecido que algo en la levadura podía hacer que las fuentes de azúcar se transformaran en bebidas alcohólicas mucho más rápidamente de lo que podría ocurrir espontáneamente, y que se aplicara el mismo principio de fermentación al envejecimiento del queso. dejados solos en las condiciones adecuadas, algunos tipos de fruta podrida pueden eventualmente resultar en la formación de alcohol etílico; Sin embargo, la adición de levadura no solo acelera la fermentación, sino que también introduce la previsibilidad y una medida de control en toda la reacción química.

"enzima" es del griego para "con levadura". como se usa en la actualidad, se refiere a catalizadores biológicos dentro de los organismos, o sustancias que se producen por y para el beneficio de un sistema vivo.

La función principal de todas las enzimas es catalizar los procesos metabólicos que ocurren dentro de una célula. una definición de enzima más formal especifica que la enzima no solo debe actuar sobre las reacciones dentro de una célula viva, sino que también ha sido creada por un organismo, el mismo o diferente, también.

Las enzimas individuales se pueden describir en términos de su especificidad . esta es una medida de cuán exclusiva es la relación de una enzima con su sustrato o sustratos . Los sustratos son las moléculas a las que se unen las enzimas, generalmente los reactivos. cuando una enzima se une solo a un sustrato en una reacción, esto implica una especificidad absoluta . cuando puede unirse a varios sustratos diferentes pero químicamente similares, la enzima tiene especificidad de grupo .

La forma en que funcionan las enzimas, es decir, cuánto pueden afectar a las reacciones a las que se dirigen en comparación con las condiciones neutrales, depende de varios factores. Estos incluyen la temperatura y la acidez, que afectan la estabilidad de todas las proteínas, no solo las enzimas. como es de esperar, aumentar la cantidad de sustrato puede aumentar la velocidad de la reacción, siempre y cuando la enzima no esté "saturada" ya; a la inversa, la adición de enzimas puede acelerar una reacción en un nivel dado de sustrato y puede permitir que se agregue más sustrato sin chocar contra un techo de producción.

la tasa de desaparición del sustrato (y la aparición de reactantes) en las reacciones en las que están involucradas las enzimas no es lineal, sino que tiende a disminuir a medida que la reacción se acerca a su finalización. esto se representa en una gráfica de concentración en función del tiempo por una pendiente descendente que se vuelve más gradual a medida que pasa el tiempo.

es casi seguro que casi cualquier lista de enzimas con las más conocidas y mejor estudiadas tenga catalizadores en la glucólisis, el ciclo del ácido cítrico (es decir, krebs o ácido tricarboxílico) o ambos. estos procesos, cada uno de los cuales consiste en múltiples reacciones individuales, implican la descomposición de la glucosa en piruvato en el citoplasma celular y la conversión de piruvato en una serie de intermedios en rotación que en última instancia permiten que se produzca la respiración aeróbica.

Dos enzimas involucradas en la porción temprana de la glucólisis son la glucosa-6-fosfatasa y la fosfofructoquinasa, mientras que la citrato sintasa es un jugador importante en el ciclo del ácido cítrico. ¿Puedes predecir lo que estas enzimas podrían hacer en función de sus nombres? Si no, inténtalo de nuevo en unos cinco minutos.

Es posible que el nombre de una enzima no salga de la lengua con facilidad, pero ese es el costo de adoptar la química. la mayoría de los nombres constan de dos palabras, la primera identifica el sustrato sobre el que actúa la enzima y la segunda señala el tipo de reacción involucrada (más sobre este segundo atributo en la siguiente sección).

aunque un número abrumador de nombres de enzimas terminan en "-as", varios nombres importantes y bien estudiados no lo hacen. Cualquier lista de enzimas relacionadas con la digestión humana incluirá tripsina y pepsina . el sufijo de la enzima "-ase", sin embargo, por sí solo no significa más que el hecho de que la proteína en cuestión es, de hecho, una enzima, y ​​no aborda los detalles funcionales.

Existen seis clases principales de enzimas, separadas en categorías según su función. la mayoría de estas clases también incluyen subclases. sus nombres son útiles para determinar lo que hacen, pero solo si conoces algo de griego o latín.

• Las oxidorreductasas son enzimas que participan en reacciones en las que el sustrato se oxida (es decir, pierde electrones) o se reduce (es decir, gana electrones). los ejemplos incluyen enzimas que terminan en deshidrogenasa , oxidasa , peroxidasa y reductasa . lactato deshidrogenasa , que cataliza la interconversión de lactato y piruvato en la fermentación, pertenece a la clase oxidorreducatasa.  

• Las transferasas , como lo sugiere el nombre, transfieren grupos funcionales, en lugar de solo electrones o átomos individuales, de una molécula a otra. Las quinasas , que agregan grupos fosfato a las moléculas (por ejemplo, la adición de un grupo fosfato a la fructosa-6-fosfato en la glucólisis) son ejemplos. 

• Las hidrolasas catalizan las reacciones de hidrólisis, en las que se utiliza una molécula de agua ("hidro-") para separar una molécula más grande ("-lase") para romperla en otras más pequeñas. Las fosfatasas , que son los opuestos funcionales de las quinasas, hacen esto mediante la eliminación de los grupos fosfato; Las proteasas , peptidasas y nucleasas , que descomponen las moléculas ricas en proteínas, son un segundo subtipo.

• Las liasas crean dobles enlaces en una molécula al eliminar un grupo de un átomo de carbono. (en la reacción inversa, se agrega un grupo a uno de los átomos de carbono en el enlace doble para transformarlo en un enlace simple). Las enzimas que terminan en descarboxilasa , hidratasa , sintasa y liasa son ejemplos.

• Las isomerasas catalizan las reacciones de isomerización, que son reordenamientos de una molécula para crear un isómero, una molécula con el mismo número y tipo de átomos (es decir, la misma fórmula química) pero con una forma diferente. por lo tanto, son un tipo de transferasa, pero en lugar de mover grupos entre moléculas, lo hacen dentro de las moléculas. Las enzimas isomerasa , mutasa y racemasa pertenecen a esta clase.

• Las ligasas catalizan la formación de un enlace mediante el proceso de hidrólisis atp, en lugar de mover un átomo o un grupo de un lugar a otro. La carboxilasa sintetasa es un ejemplo de una enzima ligasa.