¬ŅQu√© terminaci√≥n se encuentra t√≠picamente al final de los nombres de las enzimas?

¬ŅQu√© terminaci√≥n se encuentra t√≠picamente al final de los nombres de las enzimas?

Las enzimas son moléculas, específicamente proteínas, que ayudan a acelerar las reacciones bioquímicas al interactuar con los ingredientes (reactivos y productos) sin cambiarlos permanentemente. este proceso de facilitación se conoce como catálisis y, en consecuencia, las enzimas se identifican como catalizadores .

Las enzimas, como muchos jugadores en el mundo de la microbiolog√≠a, pueden tener nombres largos y engorrosos, casi todos los cuales terminan en "-ase". pero si est√° familiarizado con el sistema formal dentro del cual se nombran las enzimas, puede desentra√Īar muchos misterios acerca de la funci√≥n de una enzima dada sin saber exactamente qu√© reacci√≥n cataliza esa enzima.

¬ŅQu√© es un catalizador?

Coloquialmente, un catalizador es cualquier entidad que mejora el flujo, la eficiencia o la efectividad de un esfuerzo dado. Si eres un entrenador de b√°squetbol y sabes que poner a un jugador popular en el juego har√° que la gente y el equipo en general se activen, entonces est√°s aprovechando la presencia de un catalizador.

los catalizadores humanos hacen que las cosas sucedan, y tienden a hacer que las personas a su alrededor se vean con la máxima habilidad también. De la misma manera, los catalizadores biológicos pueden hacer que ciertos procesos bioquímicos parezcan casi automáticos, cuando en realidad estos procesos tropezarían y se tambalearían hacia una conclusión no segura en ausencia de la enzima, que, al menos tan a menudo como no, no lo hace. Incluso puede escribirse en la fórmula para la reacción química en la que participa, porque, por definición, un catalizador no ha cambiado desde su forma original al final de la reacción.

enzima: definición y descubrimiento

a fines de la d√©cada de 1870, se hab√≠a establecido que algo en la levadura pod√≠a hacer que las fuentes de az√ļcar se transformaran en bebidas alcoh√≥licas mucho m√°s r√°pidamente de lo que podr√≠a ocurrir espont√°neamente, y que se aplicara el mismo principio de fermentaci√≥n al envejecimiento del queso. dejados solos en las condiciones adecuadas, algunos tipos de fruta podrida pueden eventualmente resultar en la formaci√≥n de alcohol et√≠lico; Sin embargo, la adici√≥n de levadura no solo acelera la fermentaci√≥n, sino que tambi√©n introduce la previsibilidad y una medida de control en toda la reacci√≥n qu√≠mica.

"enzima" es del griego para "con levadura". como se usa en la actualidad, se refiere a catalizadores biológicos dentro de los organismos, o sustancias que se producen por y para el beneficio de un sistema vivo.

fundamentos de la enzima

La función principal de todas las enzimas es catalizar los procesos metabólicos que ocurren dentro de una célula. una definición de enzima más formal especifica que la enzima no solo debe actuar sobre las reacciones dentro de una célula viva, sino que también ha sido creada por un organismo, el mismo o diferente, también.

Las enzimas individuales se pueden describir en términos de su especificidad . esta es una medida de cuán exclusiva es la relación de una enzima con su sustrato o sustratos . Los sustratos son las moléculas a las que se unen las enzimas, generalmente los reactivos. cuando una enzima se une solo a un sustrato en una reacción, esto implica una especificidad absoluta . cuando puede unirse a varios sustratos diferentes pero químicamente similares, la enzima tiene especificidad de grupo .

actividad enzim√°tica

La forma en que funcionan las enzimas, es decir, cuánto pueden afectar a las reacciones a las que se dirigen en comparación con las condiciones neutrales, depende de varios factores. Estos incluyen la temperatura y la acidez, que afectan la estabilidad de todas las proteínas, no solo las enzimas. como es de esperar, aumentar la cantidad de sustrato puede aumentar la velocidad de la reacción, siempre y cuando la enzima no esté "saturada" ya; a la inversa, la adición de enzimas puede acelerar una reacción en un nivel dado de sustrato y puede permitir que se agregue más sustrato sin chocar contra un techo de producción.

la tasa de desaparición del sustrato (y la aparición de reactantes) en las reacciones en las que están involucradas las enzimas no es lineal, sino que tiende a disminuir a medida que la reacción se acerca a su finalización. esto se representa en una gráfica de concentración en función del tiempo por una pendiente descendente que se vuelve más gradual a medida que pasa el tiempo.

enzimas conocidas

es casi seguro que casi cualquier lista de enzimas con las m√°s conocidas y mejor estudiadas tenga catalizadores en la gluc√≥lisis, el ciclo del √°cido c√≠trico (es decir, krebs o √°cido tricarbox√≠lico) o ambos. estos procesos, cada uno de los cuales consiste en m√ļltiples reacciones individuales, implican la descomposici√≥n de la glucosa en piruvato en el citoplasma celular y la conversi√≥n de piruvato en una serie de intermedios en rotaci√≥n que en √ļltima instancia permiten que se produzca la respiraci√≥n aer√≥bica.

Dos enzimas involucradas en la porci√≥n temprana de la gluc√≥lisis son la glucosa-6-fosfatasa y la fosfofructoquinasa, mientras que la citrato sintasa es un jugador importante en el ciclo del √°cido c√≠trico. ¬ŅPuedes predecir lo que estas enzimas podr√≠an hacer en funci√≥n de sus nombres? Si no, int√©ntalo de nuevo en unos cinco minutos.

nomenclatura de enzimas

Es posible que el nombre de una enzima no salga de la lengua con facilidad, pero ese es el costo de adoptar la qu√≠mica. la mayor√≠a de los nombres constan de dos palabras, la primera identifica el sustrato sobre el que act√ļa la enzima y la segunda se√Īala el tipo de reacci√≥n involucrada (m√°s sobre este segundo atributo en la siguiente secci√≥n).

aunque un n√ļmero abrumador de nombres de enzimas terminan en "-as", varios nombres importantes y bien estudiados no lo hacen. Cualquier lista de enzimas relacionadas con la digesti√≥n humana incluir√° tripsina y pepsina . el sufijo de la enzima "-ase", sin embargo, por s√≠ solo no significa m√°s que el hecho de que la prote√≠na en cuesti√≥n es, de hecho, una enzima, y ‚Äč‚Äčno aborda los detalles funcionales.

clases de enzimas

Existen seis clases principales de enzimas, separadas en categor√≠as seg√ļn su funci√≥n. la mayor√≠a de estas clases tambi√©n incluyen subclases. sus nombres son √ļtiles para determinar lo que hacen, pero solo si conoces algo de griego o lat√≠n.

  • Las oxidorreductasas son enzimas que participan en reacciones en las que el sustrato se oxida (es decir, pierde electrones) o se reduce (es decir, gana electrones). los ejemplos incluyen enzimas que terminan en deshidrogenasa , oxidasa , peroxidasa y reductasa . lactato deshidrogenasa , que cataliza la interconversi√≥n de lactato y piruvato en la fermentaci√≥n, pertenece a la clase oxidorreducatasa.  
  • Las transferasas , como lo sugiere el nombre, transfieren grupos funcionales, en lugar de solo electrones o √°tomos individuales, de una mol√©cula a otra. Las quinasas , que agregan grupos fosfato a las mol√©culas (por ejemplo, la adici√≥n de un grupo fosfato a la fructosa-6-fosfato en la gluc√≥lisis) son ejemplos. 
  • Las hidrolasas catalizan las reacciones de hidr√≥lisis, en las que se utiliza una mol√©cula de agua ("hidro-") para separar una mol√©cula m√°s grande ("-lase") para romperla en otras m√°s peque√Īas. Las fosfatasas , que son los opuestos funcionales de las quinasas, hacen esto mediante la eliminaci√≥n de los grupos fosfato; Las proteasas , peptidasas y nucleasas , que descomponen las mol√©culas ricas en prote√≠nas, son un segundo subtipo.
  • Las liasas crean dobles enlaces en una mol√©cula al eliminar un grupo de un √°tomo de carbono. (en la reacci√≥n inversa, se agrega un grupo a uno de los √°tomos de carbono en el enlace doble para transformarlo en un enlace simple). Las enzimas que terminan en descarboxilasa , hidratasa , sintasa y liasa son ejemplos.
  • Las isomerasas catalizan las reacciones de isomerizaci√≥n, que son reordenamientos de una mol√©cula para crear un is√≥mero, una mol√©cula con el mismo n√ļmero y tipo de √°tomos (es decir, la misma f√≥rmula qu√≠mica) pero con una forma diferente. por lo tanto, son un tipo de transferasa, pero en lugar de mover grupos entre mol√©culas, lo hacen dentro de las mol√©culas. Las enzimas isomerasa , mutasa y racemasa pertenecen a esta clase.
  • Las ligasas catalizan la formaci√≥n de un enlace mediante el proceso de hidr√≥lisis atp, en lugar de mover un √°tomo o un grupo de un lugar a otro. La carboxilasa sintetasa es un ejemplo de una enzima ligasa. 


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