El tejido conectivo forma el soporte estructural de los seres vivos, especialmente los vertebrados. Los tejidos que cumplen con esta definición cumplen una variedad de funciones en todo el cuerpo, y los componentes básicos de muchos de estos tejidos conectivos son las fibras de colágeno. El colágeno es una proteína; de hecho, es la proteína más abundante que se encuentra en la naturaleza. por lo tanto, no debería sorprender que se hayan identificado aproximadamente 40 subtipos a partir de 2018.
no todos los tipos de colágeno se forman en fibras, formadas por fibrillas (que a su vez están formadas por grupos de tripletes de moléculas de colágeno individuales), sino tres de los cinco tipos principales de colágeno (i, ii, iii, iv y v) Se ven a menudo en este arreglo. El colágeno posee la característica ventajosa de resistir las fuerzas de estiramiento o tensión. Debido a la gran prevalencia de colágeno en el cuerpo, los trastornos que afectan su síntesis o la fabricación biológica son numerosos y pueden ser graves.
tipos de tejido conectivo
el tejido conectivo propiamente dicho, que se traduce aproximadamente a "cualquier cosa que no sea hueso que la mayoría de las personas pueda reconocer como tejido conectivo", incluye tejido conectivo suelto, tejido conectivo denso y tejido adiposo. Otros tipos de tejido conectivo incluyen sangre y tejido que forma la sangre, tejido linfoide, cartílago y hueso.
El colágeno es una forma de tejido conectivo suelto. este tipo de tejido incluye fibras, sustancia fundamental, membranas basales y una variedad de células de tejido conectivo de libre existencia (por ejemplo, circulando en la sangre). Además de las fibras de colágeno, el tipo de fibra del tejido conectivo suelto incluye fibras reticulares y fibras elásticas. el colágeno no se encuentra en la sustancia fundamental, pero es un componente de ciertas membranas basales, que son la interfaz entre el propio tejido conectivo y el tejido que soporta.
síntesis de colágeno
como se señaló, el colágeno es un tipo de proteína, y las proteínas consisten en aminoácidos. las longitudes cortas de aminoácidos se denominan péptidos, mientras que los polipéptidos son más largos pero no llegan a ser proteínas funcionales de pleno derecho.
Como todas las proteínas, el colágeno se produce en las superficies de los ribosomas dentro de las células. estas instrucciones de uso del ácido ribonucleico (rna) para producir polipéptidos largos llamados procolágeno. Esta sustancia se modifica en el retículo endoplásmico de las células de varias maneras. Las moléculas de azúcar, los grupos hidroxilo y los enlaces sulfuro-sulfuro se agregan a ciertos aminoácidos. cada molécula de colágeno destinada a una fibra de colágeno se enrolla en una triple hélice junto con otras dos moléculas, lo que le otorga estabilidad estructural. Antes de que el colágeno pueda madurar completamente, sus extremos se recortan para formar una proteína llamada tropocolágeno, que es simplemente otro nombre para el colágeno.
clasificación de colágeno
Aunque se han identificado más de tres docenas de tipos distintos de colágeno, solo una pequeña fracción de ellos son fisiológicamente significativos. Los primeros cinco tipos, que usan los números romanos i, ii, iii, iv y v, son abrumadoramente los más comunes en el cuerpo. de hecho, el 90 por ciento de todo el colágeno consiste en el tipo i.
el colágeno tipo i (a veces llamado colágeno i; este esquema, por supuesto, se aplica a todos los tipos) constituye las fibras de colágeno y se encuentra en la piel, los tendones, los órganos internos y la parte orgánica (que no es mineral) del hueso. El tipo ii es el constituyente primario del cartílago. el tipo iii es el componente principal de las fibras reticulares, que es algo confuso ya que estas no se consideran "fibras de colágeno" como lo son las fibras hechas de tipo i; los tipos i y iii a menudo se ven juntos en los tejidos. el tipo iv se encuentra en las membranas basales, mientras que el tipo v se ve en el cabello y en las superficies de las células.
tipo i colágeno
Debido a que el colágeno de tipo i está tan extendido, es fácil aislarlo de los tejidos circundantes y fue el primer tipo de colágeno que se describió formalmente. la molécula de proteína tipo i consta de tres componentes moleculares más pequeños, dos de los cuales se conocen como cadenas α1 (i) y uno de los cuales se llama la cadena α2 (i). Estos están dispuestos en forma de una triple hélice larga. estas triples hélices, a su vez, se apilan una junto a la otra para formar fibrillas, que a su vez se agrupan en fibras de colágeno de pleno derecho. la jerarquía desde el más pequeño hasta el más grande en colágeno es, por lo tanto, cadena α, molécula de colágeno, fibrilla y fibra.
Estas fibras son capaces de estirarse considerablemente sin romperse. esto los hace extremadamente valiosos en los tendones, que conectan los músculos con los huesos y, por lo tanto, deben ser capaces de tolerar una gran cantidad de fuerza sin romperse, a la vez que ofrecen una gran flexibilidad.
En una enfermedad llamada osteogénesis imperfecta, el colágeno de tipo i no se produce en cantidades suficientes o el colágeno que se sintetiza es defectuoso en su composición. esto resulta en debilidad ósea e irregularidades en el tejido conectivo, lo que lleva a varios grados de debilidad física (en algunos casos puede ser fatal).
colágeno tipo ii
El colágeno tipo ii también forma fibras, pero estas no están tan bien organizadas como las fibras de colágeno tipo i. Estos se encuentran principalmente en el cartílago. Las fibrillas en el tipo ii, en lugar de ser perfectamente paralelas, a menudo están dispuestas en lo que es más o menos un revoltijo. esto se debe al hecho de que el cartílago, si bien es el hogar principal del colágeno de tipo ii, está compuesto principalmente por una matriz que consiste en proteoglicanos. estos se componen de moléculas llamadas glicosaminoglicanos envueltos alrededor de un núcleo de proteína cilíndrica. toda la disposición hace que el cartílago sea compresible y "elástico", cualidades muy adecuadas para el trabajo principal del cartílago de amortiguar la tensión de impacto en las articulaciones, como las rodillas y los codos.
se cree que los trastornos de la formación de cartílago que afectan al esqueleto conocido como condrodisplasias son causados por una mutación en el gen en ADN que codifica con la molécula de colágeno de tipo ii.
colágeno tipo iii
El papel principal del colágeno tipo iii es la formación de fibras reticulares. Estas fibras son muy estrechas, con un diámetro de solo entre 0,5 y 2 millonésimas de metro. Las fibrillas de colágeno hechas de colágeno tipo iii son más ramificadas que paralelas en su orientación.
Las fibras reticulares se encuentran en abundancia en los tejidos mieloides (médula ósea) y linfoides, donde sirven como andamios para las células especializadas involucradas en la generación de nuevas células sanguíneas. están hechos de fibroblastos o células reticulares, dependiendo de su ubicación. Se pueden distinguir del colágeno de tipo i en función de cómo aparecen después de teñirse con ciertos tintes químicos.
Uno de los más o menos 10 subtipos de la enfermedad llamada síndrome de ehlers-danlos, que puede conducir a una ruptura fatal de los vasos sanguíneos, es causado por una mutación en el gen que codifica el colágeno tipo iii.
colágeno tipo iv
El colágeno tipo iv es un componente principal de la membrana basal, como se señaló. Está organizado en extensas redes de ramificación. este tipo de colágeno no tiene lo que se llama periodicidad axial, lo que significa que a lo largo de su longitud, no tiene un patrón de repetición característico y no forma fibras en absoluto. Por lo tanto, este tipo de colágeno podría verse como el más azaroso de los principales tipos de colágeno. el colágeno tipo iv hace que gran parte de la más interna de las tres capas de la membrana basal, llamada la lámina densa ("capa gruesa"). A ambos lados de la lámina densa se encuentran la lámina lúcida y la lámina fibroreticular. la última capa contiene algo de colágeno tipo iii en forma de fibras reticulares, así como colágeno tipo vi, un tipo que se encuentra con menos frecuencia.